在生命體系中，蛋白質可組裝成高階的結構以執行特定的生物功能，這些蛋白結構包括動態聚合物（肌動蛋白、微管蛋白等）、多維結構（細菌s層、膠原蛋白等）及完整的晶體（如質多角體病毒多面體）。這種生物組裝過程激發了科學家們對蛋白質的新功能開發：即作為“構建模塊”，設計具有非凡功能的生物納米結構?；谟嬎銠C輔助的DNA-DNA互補配對和金屬配位誘導的蛋白質組裝技術在該領域取得了顯著的進展。然而，由于蛋白質在形狀和表面基團上固有的異質性，截至目前，只有極少數蛋白質可以通過上述技術組裝出明確結構的材料體素。
圖1. 蛋白質導向的氫鍵組裝策略及雜交框架的冷凍電鏡結構
有鑒于此，我校化學學院陳國勝副教授和歐陽鋼鋒教授團隊報道一種新的蛋白質導向組裝策略 （圖1）。在該策略中，蛋白質“模塊”通過氫鍵作用錨定有機配體，并借助配體間的π-π作用組裝成高度結晶的氫鍵生物雜交框架（Hydrogen-bonded biohybrid framework, HBF）。低電子劑量冷凍電鏡技術在單分子水平上剖析了HBF的晶體學結構，并證明蛋白質在晶體框架中的單分散性。框架的蛋白質含量最高可達67.4%（W/W），是目前報道的最高數值。此外，HBF具有極高的化學穩定性，其孔徑結構和蛋白質約束緊密度均可通過調節有機配體的結構進行合理控制。當用酶作為構筑“模塊”時，得到的酶框架在酶加載量、結構穩定性和催化效率等多方面均比先前報道的酶@ZIFs體系有大幅度的提升。這項工作揭示了氫鍵組裝策略在雜交框架設計的巨大潛力，在生物催化、傳感和納米醫學等方面具有廣闊的應用前景。該研究成果以“Protein-directed, hydrogen-bonded biohybrid framework”為題發表在CHEM上。文章的第一作者是化學學院陳國勝副教授和孫逸仙紀念醫院黃思銘助理研究員，通訊作者是化學學院歐陽鋼鋒教授。
本研究得到國家自然科學基金、廣東省自然科學基金和中央高?；究蒲袠I務費等項目的資助；同時，獲得中山大學測試中心、南方科技大學冷凍電鏡中心和東南大學分析測試中心在相關測試方面的支持。
